Actine

L'actine est une protéine bi-globulaire de 5,46nm de diamètre importante pour l'architecture et les mouvements cellulaires.



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Actine

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Caractéristiques générales
Actine G
Actine F

L'actine est une protéine bi-globulaire de 5, 46nm de diamètre importante pour l'architecture et les mouvements cellulaires. Elle est présente dans l'ensemble des cellules du corps (protéine ubiquitaire), et particulièrement dans les cellules musculaires. Elle peut représenter jusqu'à 10% de la masse totale protéique des cellules. Cette protéine a été hautement conservée lors de l'évolution des eucaryotes, puisque l'identité entre un isotype d'actine humaine et l'actine de levure (S. cerevisiæ) est supérieur à 90%. La majorité des cellules eucaryotes possèdent de nombreux gènes d'actine codant des protéines un peu différentes.

Structure

Chez les mammifères, il existe 7 isotypes d'actine :

L'actine est une protéine dont le diamètre est de 5, 5 nm, qui contient un acide aminé rare : la 3-méthyl histidine. Elle est constituée par un polypeptide de 375 acides aminés. Dans la cellule, on la retrouve sous deux formes :

Le monomère d'actine G est associé à un cation divalent tel que l'ion calcium ou le magnésium (le magnésium in vivo) et un nucléotide de type ATP ou ADP selon l'état de phosphorylation du nucléotide. En l'absence de ces deux cofacteurs, l'actine se dénature aisément. La thymosine bloque la polymérisation en s'associant aux monomères d'actine G liée à l'ATP.

Ce filament est un arrangement hélicoïdal dextre, avec un tour d'hélice comportant 13 monomères et d'une longueur de 37nm

Polymérisation

Article détaillé : Filament d'actine.

Elle débute par une phase dite de nucléation durant laquelle des dimères (ou trimères) d'actine (appelés noyaux) s'assemblent. Cette étape, défavorable thermodynamiquement, est une étape lente. Si la concentration en monomères d'actine (actine dite G) est supérieure à une concentration critique, l'actine G s'assemble en filaments à partir des noyaux préformés. C'est l'étape d'élongation des filaments. Cette étape rapide est fréquemment nommée phase de polymérisation, quoique l'actine filamenteuse (dite actine-F) ne soit pas un véritable polymère (les monomères ne sont pas liés entre eux par une liaison covalente au sein d'un filament). Une fois constitués, les filaments d'actine sont à l'équilibre entre dissociation des filaments aux extrémités et association de monomères aux extrémités. Dans les cellules, la formation spontanée de noyaux d'actine est particulièrement défavorable. Aussi, les cellules ont recours à des protéines dites nucléateurs. À ce jours, trois nucléateurs ont été identifiés : le complexe Arp2/3 (complexe composé de 7 sous unités protéiques), les formines, et la protéine Spire.

Localisation et rôle

Dans la contraction musculaire, l'actine polymérisée se lie à une autre protéine, la myosine. Cette dernière s'accroche au polymère d'actine et la fait coulisser comparé à elle; à l'autre bout du filament d'actine, un autre filament de myosine fait la même chose de façon symétrique; les deux filaments de myosine se rapprochent par conséquent l'un de l'autre, c'est la contraction musculaire.

Autres rôles :

Voir aussi

filament d'actine

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"Microfilament d'actine"

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