Brazzéine
La brazzéine est une protéine au goût sucré extraite du fruit du Pentadiplandra brazzeana, un arbuste grimpant de l'Afrique de l'Ouest.
Catégories :
Protéine - Édulcorant
La brazzéine est une protéine au goût sucré extraite du fruit du Pentadiplandra brazzeana, un arbuste grimpant de l'Afrique de l'Ouest. La brazzéine est l'une des sept protéines connues qui sont naturellement édulcorantes : la monelline, la thaumatine, la lysozyme, la mabinline, la curculine (ou Néoculine) et la pentadine. Elle est de 500 à 2000 fois plus sucrée que le sucre à poids comparé et faiblement thermolabile. Elle l'objet d'intense recherche et de course aux brevets pour la produire industriellement via le génie génétique ce qui pour certaine organisation ressemble à de la biopiraterie.
Source
La brazzéine fut découverte en 1994 par des chercheurs de l'Université du Wisconsin-Madison comme enzyme[1] dans les cellules de la pulpe entourant les graines du fruit du Pentadiplandra brazzeana venant du Gabon. Cet arbuste grimpant est appelé «oubli» dans la langue vernaculaire locale, parce que, dit-on, l'enfant qui en mange le fruit en oublie de revenir au village vers sa mère[2]. Le fruit fait partie des habitudes alimentaires des singes du Gabon et est connu et consommé par les populations locales pour son goût extrêmement sucré[3].
Structure
Primaire
La brazzéine est une protéine monomérique, constitué de 54 acides aminés, c'est la plus petite des protéines qui ont un goût sucré intense avec un poids moléculaire de 6, 4-6, 5 kDa[1], [4]. Il semble qu'elle soit la structure de base de la pentadine, une autre protéine sucrante présente dans le même fruit, celle-ci étant un dimère composé de deux unités de brazzéine[4].
La séquence des acides aminés de la brazzéine est la suivante : QDKCKKVYEN YPVSKCQLAN QCNYDCKLDK HARSGECFYD EKRNLQCICD YCEY[5]
Secondaire
L'analyse 3D de la brazzéine par résonance magnétique nucléaire du proton à révélé que celle-ci possèdent une hélice alpha et trois feuillets bêtas antiparallèle. La chaîne peptidique contient 4 ponts disulfures internes, responsables de sa remarquable stabilité à la chaleur[6].
Tertiaire
La brazzéine possède des séquences d'acides aminés comparable à deux autres protéine édulcorantes (Monelline et thaumatins) et qui semble être responsable du goût sucré[7].
Propriétés
Goût sucré
La brazzéine possède un pouvoir sucrant particulièrement élevé, de 2 000 à 500 fois supérieurs au saccharose (sucre de table) lorsque comparé à une solution de 2% et 10% de sucrose respectivement[6]. Son pouvoir sucrant est du même ordre de grandeurs que les autres protéines (voir tableau ci-dessous), la thaumatine restant la plus sucrée.
| Protéine | Thaumatine | Monelline | Mabinline | Pentadine | Brazzéine | Curculine | Miraculine |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Pouvoir sucrant a | 1 600-3 000 | 3000 | 100-400 | 500 | 500-2 000 | 550 | 0 b |
| a : Pouvoir sucrant comparé au sucre (sucre = 1) à poids égal. b : Pas sucré dans l'eau, uniquement en présence d'acide. |
|||||||
Le profile temporel sucré de la brazzéine est plus proche de celui du sucrose que la thaumatine, avec un délais dans la vision du sucré et une persistance dans sa disparition[9], [10].
En mélange avec d'autres édulcorants, tels que l'aspartame et le stevia, la brazzéine réduits les arrière goûts amères [11].
Les résidus 29–33, 39–43, 36 et le C-terminus sont responsables du caractère sucré de la brazzéine. La charge de la protéine joue aussi un rôle important dans l'intéraction entre la protéine et les récepteurs gustatifs responsables de la saveur sucrée[1]. En modifiant la brazzéine par l'ajout d'un acide glutamique, la pGlu-1-brazzéine obtenue à une pouvoir sucrant deux fois supérieur à l'original[12].
Propriétés physique & chimique
Le point isoélectrique de la brazzéine est de 5, 4[1], il est le plus bas de l'ensemble des protéines sucrées[4].
Elle est stable pour dans une large gamme de pH allant de 2, 5 à 8[13].
Elle est stable à la chaleur, et résiste à des températures élevées (98 °C pendant 2 heures) [1].
Elle est particulièrement soluble dans l'eau (plus de 50 mg/mL) [13].
Polémique
Bien que le fruit du Pentadiplandra brazzeanæ soit connu en Afrique pour son goût sucré, l'Université du Wisconsin-Madisont a breveté l'utilisation de la brazzéine comme édulcorant[14].
Cette appropriation par voie de brevet d'une substance biomédical autochtone sans compensation est reconnue comme un acte de biopiraterie par deux organisations non-gouvernementale, GRAIN (Genetic Resources Action Mondial) et Greenpeace[15].
Notes
- (en) D Ming, G Hellekant (1994). Brazzein, a new high-potency thermostable sweet protein from Pentadiplandra brazzeana B. FEBS Lett, 355 (1) :106-8. PMID 7957951
- ↑ CM Hladik (2002) Le comportement alimentaire des primates : de la socio-écologie au régime éclectique des hominidés Primatologie, 5 :421-466.
- ↑ CM Hladik et A Hladik (1988) Sucres et "faux sucres" de la forêt équatoriale : évolution et vision des produits sucrés par les populations forestières d'Afrique. Journal d'Agriculture Tropicale et de Botanique Appliquée, vol. 35, n. spéc., p. 51-66.
- (en) Masuda, T. & Kitabatake, Developments in biotechnological production of sweet proteins. J. Biosci. Biœng. 2006, 102, 375–389
- ↑ (en) UniProtKB/Swiss-Prot database entry #PP56552
- (en) Izawa H, Ota M, Kohmura M & Ariyoshi Y. Synthesis and characterization of the sweet protein brazzein. Biopolymers, 39 (1), 95–101, 1996. PMID 8924630. DOI :<95::AID-BIP10>3.0. CO;2-B 10.1002/ (SICI) 1097-0282 (199607) 39 :1<95::AID-BIP10>3.0. CO;2-B
- ↑ (en) Tancredi T, Pastore A, Salvadori S, Esposito V & Temussi PA. Interaction of sweet proteins with their receptor. A conformational study of peptides corresponding to loops of brazzein, monellin and thaumatin. Eur. J. Biochem. 271 (11), 2231–40, 2004, PMID 15153113 DOI :10.1111/j. 1432-1033.2004.04154. x
- ↑ (en) I Faus, H Sisniega (2004) Sweet-tasting Proteins. Biopolymers. Volume 8. Polyamides and Complex Proteinaceous Materials II. p203-209.. Eds. Wiley-VCH. ISBN 3-527-30223-9
- ↑ (en) Pfeiffer JF, Boulton RB & Noble AC. Modelling the sweetness response using time-intensity data. Food Quality and Preference. 11 (1), 129–138. DOI :10.1016/S0950-3293 (99) 00036-1
- ↑ Hellekant BG & Ming D (1994). Brazzein sweetener. US patent 5326580
- ↑ (en) Hellekant G & Danilova V. Brazzein a Small, Sweet Protein : Discovery and Physiological Overview. Chemical Senses, 2005, 30 (Supplement 1), i88-i89. {{doi :10.1093/chemse/bjh127}}
- ↑ (en) Assadi-Porter FM, Aceti DJ & Markley JL. Sweetness determinant sites of brazzein, a small, heat-stable, sweet-tasting protein. Arch. Biochem. Biophys. 376 (2), 259–65, 2000. PMID 10775411. DOI :10.1006/abbi. 2000.1726
- (en) Birch, Gordon Gerard. Ingredients Handbook - Sweeteners (Ingredients Handbook Series). Leatherhead Food Research Association, 2000. ISBN 0905748905
- ↑ (en) Select Committee on Environmental Audit, «Trade Related Intellectual Property Rights (TRIPs) and Farmers'Rights (Appendices to the Minutes of Evidence) », 1999-11-25, House of Commons, www. parliament. uk. Consulté le 2008-09-13
- ↑ (en) The European Patent Directive : License to Plunder, 1998-05-01, Genetic Resources Action Mondial (GRAIN). Consulté le 2008-09-13
Voir aussi
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