Hsp90

La protéine appelée Hsp90 joue en temps normal un rôle de protection du bon repliement tridimensionnel des protéines animales en dépit des chocs thermiques.



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Protéine

La protéine appelée Hsp90 joue en temps normal un rôle de protection du bon repliement tridimensionnel des protéines animales en dépit des chocs thermiques (HSP veut dire heat shock protein, 90 étant son poids moléculaire). On soupçonne que sa déficience lors de situations de stress entraînerait une recrudescence de mutations quand des espèces traversent des conditions complexes. Cela est en tout cas prouvé en ce qui concerne la mouche drosophile

Découverte

Trois biologistes de l'université de Chicago, Suzanne Rutherford, Susan Lindquist ont exposé fin novembre 1998 (El Kouatli Gerald en 2006) cette hypothèse de l'HSP90 médiatrice, par sa déficience, du dispositif de l'évolution, ou plus précisément de sa partie concernant les mutations, domaine moins exploré jusqu'tandis que celui de la sélection.

Fonction

L'Hsp90 assure que les protéines accomplissent leur travail même en présence d'«erreurs». On peut dire que les HSP «chaperonnent» les protéines synthétisées :

Le changement du repliement d'une protéine change en effet son activité.

La production des HSP augmente à toute élévation brutale de la température. L'HSP 90 protège les protéines déjà dépliées en les empêchant de s'agréger.

L'HSP90 est en temps normal abondante dans le cytoplasme des cellules. «Elle interagit avec de multiples protéines de signalisation cellulaire qu'elle stabilise.» Michel Grob, La Recherche juin 1999

La mutation du gène codant l'HSP90 provoque chez la mouche drosophile les effets suivants, de façon anarchique :

Les mouches mutantes résultante restent presque toujours à la fois viables et fertiles. Elles produisent par conséquent à la génération suivante une nouvelle génération mutante. Ces drosophiles de la seconde génération croisées avec des mouches disposant d'un gène codant l'Hsp90 saine et normale conservent la faculté de transmettre leur caractéristique à la troisième génération qui sont par conséquent devenues indépendantes de cette protéine.

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"Hsp90 structure"

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